A DEFICIÊNCIA DE HORMÔNIO DE CRESCIMENTO (DGH) É UMA CONDIÇÃO MÉDICA; QUE PODE INTERFERIR NO CRESCIMENTO DE CRIANÇAS, MAS O PROBLEMA É MAIS ABRANGENTE NO CRESCER OU NÃO CRESCER.

CAUSADOS ​​POR PROBLEMAS QUE SURGEM NA GLÂNDULA PITUITÁRIA, EM QUE O CORPO NÃO PRODUZ SUFICIENTE HORMÔNIO DO CRESCIMENTO (GH). O HORMÔNIO DO CRESCIMENTO, TAMBÉM CHAMADO DE SOMATROPINA, É UM POLIPEPTÍDEO HORMÔNIO QUE ESTIMULA O CRESCIMENTO E A REPRODUÇÃO CELULAR. MAS A NORMALIDADE OU DEFICIÊNCIA ENVOLVE OUTRAS SUBSTÂNCIAS COMO HORMÔNIOS TIREOIDIANOS, ESTERÓIDES SEXUAIS NA FASE DA PUBERDADE, O IGF-1 ALÉM DO MEIO AMBIENTE. FISIOLOGIA–ENDOCRINOLOGIA–NEUROENDOCRINOLOGIA–GENÉTICA–ENDÓCRINO-PEDIATRIA (SUBDIVISÃO DA ENDOCRINOLOGIA): DR. JOÃO SANTOS CAIO JR. ET DRA. HENRIQUETA VERLANGIERI CAIO.

As moléculas de IGF (fator de crescimento semelhante à insulina, também conhecidos como somatomedina  ou IGF  (do inglês: insulin-like growth factor) na circulação em sua maioria ligam-se a seis IGFBPs. A IGFBP-1 (insulin-like growth factor binding protein-1 (PAI-1), também conhecida como proteína placentária 12 (PP12)) é uma proteína de 25-kDa e inibe principalmente a ação do IGF-1e a IGFBP-3 (insulin-like growth factor binding protein-3, também conhecida como IGFBP-3 , é uma proteína que, em seres humanos, é codificada pelo gene IGFBP-3) foram as mais detalhadamente estudadas. Os níveis séricos de IGFBP-1 (insulin-like growth factor binding protein-1 (PAI-1), também conhecida como proteína placentária 12 (PP12)) são inversamente proporcionais aos níveis de insulina. Esta proteína aparentemente não é regulada pelo GH-hormônio de crescimento. Ela está presente em altas concentrações no liquido amniótico e no soro fetal. As concentrações séricas de IGFBP-1 (insulin-like growth factor binding protein-1 (PAI-1), também conhecida como proteína placentária 12 (PP12)) no recém-nascido é inversamente proporcional ao peso de nascimento. 

O IGF-1 circula ligado ao insulin-like growth factor binding protein-3, também conhecida como IGFBP-3, é uma proteína que, em seres humanos, é codificada pelo IGFBP-3 gene e a uma subunidade ácida lábil (ALS) em um complexo de 150 kDa (Dalton). Anormalidades da subunidade ácida lábil (ALS) ocasionam uma redução do crescimento. Como podemos observar, o crescer ou não crescer, não é uma ação isolada da deficiência do hormônio de crescimento-GH, pois neste universo de um mecanismo complexo de várias substâncias de extrema importância fazem grande diferença nas suas características biológicas, o tempo e a hora exata em que tais substâncias agem. Como resultado teremos uma criança, infantil, juvenil com baixa estatura linear ou longitudinal. O gene IGFBP-3 é um membro de ligação ao fator de crescimento da proteína do tipo insulina (IGFBP) familiar e codifica uma proteína com um domínio de IGFBP e um domínio tiroglobulina tipo I. A proteína forma um complexo ternário com a insulina-like growth factor-lábil ácido subunidade (IGFALS) e ou fator de crescimento semelhante à insulina (IGF) I ou II. Nesta forma, que circula no plasma, prolonga a semivida do IGF alterando a sua interação com receptores da superfície celular. Variantes de splicing alternativo, de transcrição que codificam diferentes isoformas, foram caracterizados. Cerca de 98% do IGF-1 está sempre ligado a uma das seis proteínas de ligação (IGFBP). O IGFBP-3, a proteína mais abundante, é responsável por 80% de todo o IGF vinculativo. IGF-1 se liga a IGFBP-3, em uma proporção molar de 1:1. IGF-BP liga-se também ao IGF-1 no interior do fígado, permitindo que o hormônio de crescimento- GH atue continuamente sobre o fígado para produzir mais IGF-1. Proteínas de ligação a IGF (IGFBPs) são proteínas de 24 a 45 kDa. Todos os seis IGFBP partilham 50% de homologia um com o outro e têm afinidades de ligação para o IGF-I e IGF-II na mesma ordem de grandeza que os ligados têm para o IGF-IR. As IGFBPs ajudam a prolongar a meia-vida do IGF em circulação em todos os tecidos, incluindo a próstata.  

Em pessoas o IGFBP pode atuar para intensificar ou atenuar a sinalização do IGF dependendo do contexto fisiológico (p.ex., tipo de célula). Mesmo com essas semelhanças, algumas características são diferentes: a localização cromossômica, a heparina de domínios de ligação, local de reconhecimento RGD, a preferência para a ligação de IGF-I ou IGF-II, e as diferenças de glicosilação e fosforilação. Estas diferenças estruturais podem ter um tremendo impacto sobre como as IGFBPs interagem com a membrana basal celular.

  

GROW OR NOT TO GROW; SIGNIFICANCE IN CHILD AND YOUTH: DR. JOÃO SANTOS CAIO JR. ET DR. HENRIQUETA VERLANGIERI CAIO.

THE GROWTH HORMONE DEFICIENCY (GHD) IS A MEDICAL CONDITION; WHAT CAN INTERFIRIR ON GROWTH OF CHILDREN, BUT THE PROBLEM IS THE MOST COMPREHENSIVE GROW OR NOT TO GROW.

DUE TO PROBLEMS ARISING IN PITUITARY GLAND, WHERE NO BODY PRODUCES ENOUGH GROWTH HORMONE (GH), ALSO CALLED SOMATROPIN, IS A POLYPEPTIDE HORMONE THAT STIMULATES GROWTH AND CELL REPRODUCTION. BUT NORMAL OR DISABILITIES INVOLVE OTHER SUBSTANCES AS IGF-1 BEYOND THE ENVIRONMENT. PHYSIOLOGY- ENDOCRINOLOGY-NEUROENDOCRINOLOGY-GENETICS-ENDOCRINE-PEDIATRICS (SUBDIVISION OF ENDOCRINOLOGY): DR. JOÃO SANTOS CAIO JR. ET DRA. HENRIQUETA VERLANGIERI CAIO.

IGF-I molecules (insulin-like growth factor, also known as somatomedin or IGF into the circulation mostly bind to six IGFBPs. IGFBP-1 (insulin-like growth factor binding protein 1 (PAI-1), also known as placental protein 12 ( PP12 ) ) and IGFBP-3 (insulin-like growth factor binding protein 3, also known as IGFBP-3 is a protein which in humans is encoded by the IGFBP-3 gene) were analyzed in more detail. IGFBP-1 (insulin-like growth factor binding protein-1 (PAI-1), also known as placental protein 12 (PP12)) is a protein of 25 kDa, and especially inhibits the action of IGF-1. 

Serum IGFBP-1 (Insulin-like growth factor binding protein 1 (PAI -1), also known as placental protein 12 (PP12)) are inversely related to insulin levels this protein is apparently not regulated by GH-Growth hormone. It is present in high concentrations in amniotic fluid and fetal serum. Serum concentrations of IGFBP-1 (insulin-like growth factor binding protein-1 (PAI-1), also known as placental protein 12 (PP12)) in the newborn are inversely related to birth weight. IGF-1 bound to circulating Insulin-like growth factor binding protein-3, also known as IGFBP-3 is a protein which in humans is encoded by the IGFBP-3 gene and one acid labile subunit (ALS) complex in a 150-kDa (Daltons). Acid labile subunit abnormalities (ALS) cause a reduction in growth. As we can see it grow or not to grow is not an isolated action of GH deficiency of growth hormone, because in this universe of a complex mechanism other substances of extreme importance make a big difference to its biological characteristics, time and exact time at which such substances act. As a result we have a child, infant-youth with low linear or longitudinal height. IGFBP-3 this gene is a member of the growth factor binding protein-type insulin (IGFBP) family and encodes a protein having a domain and a domain of IGFBP thyroglobulin type I protein forms a ternary complex with insulin-like growth factor acid-labile subunit (IGFALS) and either insulin-like growth factor (IGF) factor I or II. In this way, it circulates in the plasma to prolong the half-life of IGF and altering its interaction with cell surface receptors. Variants of alternative splicing, transcription encoding different isoforms have been characterized. About 98% of the IGF-1 is always connected to one of the six binding protein (IGF-BP). IGFBP-3, the most abundant protein, accounts for 80% of all IGF binding. IGF-1 binds IGFBP-3 in a 1:1 molar ratio. IGF-BP also binds to IGF-1 in the liver, allowing the growth hormone GH to act continuously on the liver to produce plus IGF-1. IGF binding protein (IGFBPs) proteins are 24 to 45 kDa. All six IGFBPs share 50% homology with each other and have binding affinities for IGF-I and IGF-II in the same order of magnitude that are connected to IGF-IR. 

The IGFBP helps prolong the half-life of circulating IGF in all tissues, including the prostate. In IGFBP person can act to enhance or attenuate the physiological IGF signaling depending on the context (e.g., cell type). Despite these similarities, some characteristics are different: chromosomal localization, heparin-binding domains, RGD recognition site, the preference for binding of IGF-I or IGF-II, and differences in glycosylation and phosphorylation. These structural differences can have a tremendous impact on the IGFBPs interact with basal cell membranes.

Dr. João Santos Caio Jr.

Endocrinologia – Neuroendocrinologista

CRM 20611

Dra. Henriqueta V. Caio

Endocrinologista – Medicina Interna

CRM 28930

Como saber mais:
1. A leptina é um hormônio secretado pelos adipócitos, que têm como principal função a regulação do peso corpóreo. A leptina também participa de uma série de outros processos fisiológicos, incluindo o desenvolvimento puberal e a manutenção da função reprodutiva na mulher...
http://hormoniocrescimentoadultos.blogspot.com

2. Os receptores de leptina foram identificados em todos os níveis do eixo hipotálamo-hipófise-gonodal e no útero, indicando que uma rede complexa de interações está envolvida na regulação do sistema reprodutor pela leptina...
http://longevidadefutura.blogspot.com

3. Em média, as meninas começam a puberdade com 10 a 11 anos de idade. Os meninos começam a puberdade com 11 a 12 anos de idade. As meninas geralmente completam a puberdade com 15 a 17 anos de idade, enquanto os meninos normalmente completam a puberdade com 16 a 17 anos de idade...
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AUTORIZADO O USO DOS DIREITOS AUTORAIS COM CITAÇÃO 

DOS AUTORES PROSPECTIVOS ET REFERÊNCIA BIBLIOGRÁFICA.

Referências Bibliográficas:
Caio Jr, João Santos, Dr.; Endocrinologista, Neuroendocrinologista, Caio,H. V., Dra. Endocrinologista, Medicina Interna – Van Der Häägen Brazil, São Paulo, Brasil; Bettes B.A. (1988). "Maternal depression and motherese: Temporal and intonational features". Child Development 59 (4): 1089–1096. doi:10.2307/1130275.PMID 3168616; Murray L., Kempton C., Woolgar M., Hooper R. (1993). "Depressed mothers' speech to their infants and its relation to infant gender and cognitive development". Journal of Child Psychology and Psychiatry 34 (7): 1081–1101. doi:10.1111/j.1469-7610.1993.tb01775.x; Hurt, H.; Brodsky, N. L.; Betancourt, L.; Braitman, L. E.; Malmud, E.; Giannetta, J. (1995). "Cocaine-exposed Children". Journal of Developmental & Behavioral Pediatrics16: 29–35. doi:10.1097/00004703-199502000-00005; Azuma S., Chasnoff I. (1993). "Outcome of children prenatally exposed to cocaine and other drugs: A path analysis of three-year data". Pediatrics 92 (3): 396–402.PMID 7689727; Richardson, G. A.; Conroy, M. L.; Day, N. L. (1996). "Prenatal cocaine exposure: Effects on the development of school-age children". Neurotoxicology and teratology 18 (6): 627–634. doi:10.1016/S0892-0362(96)00121-3. PMID 8947939;  Kilbride, H.; Castor, C.; Hoffman, E.; Fuger, K. L. (2000). "Thirty-six-month outcome of prenatal cocaine exposure for term or near-term infants: Impact of early case management". Journal of developmental and behavioral pediatrics : JDBP 21 (1): 19–26.doi:10.1097/00004703-200002000-00004. PMID 10706345;   Singer, L. T.; Yamashita, T. S.; Hawkins, S.; Cairns, D.; Baley, J.; Kliegman, R. (1994). "Increased incidence of intraventricular hemorrhage and developmental delay in cocaine-exposed, very low birth weight infants". The Journal of pediatrics 124 (5 Pt 1): 765–771. doi:10.1016/S0022-3476(05)81372-1. PMID 7513757; Chasnoff I.J., Griffith D.R., Freier C., Murray J. (1992). "Cocaine/polydrug use in pregnancy: Two-year follow-up". Pediatrics 89 (2): 284–289. PMID 1370867; Coles, C. D.; Bard, K. A.; Platzman, K. A.; Lynch, M. E. (1999). "Attentional response at eight weeks in prenatally drug-exposed and preterm infants". Neurotoxicology and teratology 21 (5): 527–537. doi:10.1016/S0892-0362(99)00023-9. PMID 10492387; Graham, K.; Feigenbaum, A.; Pastuszak, A.; Nulman, I.; Weksberg, R.; Einarson, T.; Goldberg, S.; Ashby, S.; Koren, G. (1992). "Pregnancy outcome and infant development following gestational cocaine use by social cocaine users in Toronto, Canada". Clinical and investigative medicine. Medecine clinique et experimentale 15 (4): 384–394.PMID 1516296. 


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